Estabilización funcional de la tripsina de páncreas bovino por modificación enzimática y química con derivados polisacáridos (Record no. 37158)

MARC details
000 -LEADER
campo de control de longitud fija 03868nam a2200349 a 4500
001 - NÚMERO DE CONTROL
campo de control ELB90115
003 - IDENTIFICADOR DE NÚMERO DE CONTROL
campo de control FlNmELB
006 - CÓDIGOS DE INFORMACIÓN DE LONGITUD FIJA--CARACTERÍSTICAS DEL MATERIAL ADICIONAL
campo de control de longitud fija m o d |
007 - CAMPO FIJO DE DESCRIPCIÓN FÍSICA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija cr cn|||||||||
008 - DATOS DE LONGITUD FIJA--INFORMACIÓN GENERAL
campo de control de longitud fija 130621s2008 cu s 000 0 spa d
020 ## - NÚMERO INTERNACIONAL ESTÁNDAR DEL LIBRO
ISBN cancelado o inválido 9789591609380
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema (MiAaPQ)EBC3176499
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema (Au-PeEL)EBL3176499
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema (CaPaEBR)ebr10264060
035 ## - NÚMERO DE CONTROL DEL SISTEMA
Número de control de sistema (OCoLC)928790609
040 ## - FUENTE DE CATALOGACIÓN
Centro catalogador/agencia de origen FlNmELB
Lengua de catalogación spa
Centro/agencia transcriptor FlNmELB
050 #4 - SIGNATURA TOPOGRÁFICA DE LA BIBLIOTECA DEL CONGRESO
Número de clasificación QH308.2
Número de ítem V714 2008eb
080 ## - NÚMERO DE LA CLASIFICACIÓN DECIMAL UNIVERSAL
Número de la Clasificación Decimal Universal 57
100 1# - ENTRADA PRINCIPAL--NOMBRE DE PERSONA
Nombre de persona Villalonga Santana, María de Lourdes.
245 10 - MENCIÓN DEL TÍTULO
Título Estabilización funcional de la tripsina de páncreas bovino por modificación enzimática y química con derivados polisacáridos
Medio [recurso electronico]
Mención de responsabilidad, etc. María de Lourdes Villalonga Santana ; tutores, Reynaldo Villalonga Santana, Isel Pascual Alonso.
260 ## - PUBLICACIÓN, DISTRIBUCIÓN, ETC.
Lugar de publicación, distribución, etc. Ciudad de La Habana :
Nombre del editor, distribuidor, etc. Editorial Universitaria,
Fecha de publicación, distribución, etc. 2008.
300 ## - DESCRIPCIÓN FÍSICA
Extensión 127 p.
520 ## - RESUMEN, ETC.
Sumario, etc. La estabilidad funcional de las enzimas es un factor determinante en el empleo de estos biocatalizadores en numerosas áreas del desarrollo socio-económico humano. Por tal motivo, el establecimiento de nuevos métodos orientados a incrementar la estabilidad de estas biomoléculas constituye un tópico de gran relevancia dentro de la tecnología enzimática y la química de proteínas. En el presente trabajo se describen diferentes métodos de estabilización enzimática, utilizando como enzima patrón la tripsina de páncreas bovino. Los métodos empleados fueron los siguientes: Glicosidación enzimática con derivados aminados de carboximetilcelulosa, dextrana y ficoll, empleando la enzima transglutaminasa como catalizador. La conjugación química covalente de la proteasa con derivados poliméricos de la ?ciclodextrina. La efectividad de estos procedimientos se evidenció por la alta estabilización funcional conferida a la enzima en estudio, especialmente frente a los procesos de inactivación térmica. Frente a los procesos de degradación autolítica, el conjugado tripsina-dextrana mostró un incremento del t 1/2 de 32 veces con respecto a la enzima nativa (ambos conjugados obtenidos por vía enzimática). El conjugado de tripsina-CMC-CD mostró un incremento del t 1/2 de 83.3 veces con respecto a la enzima nativa (conjugado obtenido por vía química) cuando fue sometido a la acción desactivante del surfactante aniónico, dodecilsulfato de sodio. Los conjugados obtenidos, por ambas vías, mostraron igualmente un incremento de su estabilidad en presencia de SDS en comparación con la tripsina. De igual forma, en el presente trabajo se comprueba la influencia directa de la formación de interacciones supramoleculares del tipo ?-ciclodextrinas-proteínas sobre la estabilidad mostrada por los biocatalizadores preparados por vía química. Los espectros de emisión obtenidos en presencia de 1-adamantanol, así como la disminución de los t 1/2 del proceso de inactivación térmica de los conjugados en presencia de este compuesto demuestran la estabilización funcional obtenida para la tripsina, mediante la formación de interacciones supramoleculares. Los resultados mostrados en este trabajo establecen una nueva metodología enzimática para la obtención de neoglicoconjugados estables, así como la estabilización por la ocurrencia de asociaciones supramoleculares del tipo ?ciclodextrina-proteína y su influencia sobre la termoestabilización de la tripsina.
533 ## - NOTA DE REPRODUCCIÓN
Tipo de reproducción Recurso electrónico. Santa Fe, Arg.: e-libro, 2015. Disponible vía World Wide Web. El acceso puede estar limitado para las bibliotecas afiliadas a e-libro.
650 #4 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Biología.
650 #0 - PUNTO DE ACCESO ADICIONAL DE MATERIA--TÉRMINO DE MATERIA
Término de materia o nombre geográfico como elemento de entrada Biology.
655 #4 - TERMINO DE INDIZACIÓN--GENERO/FORMA
Datos o término principal de género/forma Libros electrónicos.
700 1# - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Villalonga Santana, Reynaldo,
Término indicativo de función/relación tut.
700 1# - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE PERSONAL
Nombre de persona Pascual Alonso, Isel,
Término indicativo de función/relación tut.
710 2# - ENTRADA AGREGADA--NOMBRE DE ENTIDAD CORPORATIVA
Nombre de entidad corporativa o nombre de jurisdicción como elemento de entrada e-libro, Corp.
856 40 - LOCALIZACIÓN Y ACCESO ELECTRÓNICOS
Identificador Uniforme de Recurso <a href="https://elibro.net/ereader/usam/90115">https://elibro.net/ereader/usam/90115</a>
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